Enzimas
As enzimas são catalisadores biológicos das mais diversas reações químicas que ocorrem no organismo. Altamente “sensíveis”, são capazes de perder sua estrutura (fenômeno conhecido como desnaturação) pela alteração de pH, temperatura, agitação violenta, adição de ácidos, bases, solventes orgânicos, etc. Também são muito específicas com relação ao tipo de catalise desenvolvida, pois devido a sua estrutura tridimensional que defina a afinidade com as moléculas do substrato, fenômeno conhecido como “chave-fechadura”.
Essas biomoléculas podem ser classificadas de diversas formas, sendo a principal quanto a sua relação com o substrato. São elas:
Oxirredutases: são responsáveis pela transferência de elétrons.
Figura 1 - oxirredutase
Hidrolases: enzimas que rompem as ligações covalentes em presença de água e realizam a hidrólise (transferência de grupos funcionais para a água).
As hidrolases se destacam em duas principais classes: as lipases e esterases. Apesar das estruturas tridimensionais e funcionais bastante semelhantes, ambas serem bastante estáveis em solventes orgânicos as lípases se diferencia por esta característica estar mais acentuada (BORNSCHEUER, 2002).
Liases: realizam a catalise de reações através da adição de grupos funcionais nas duplas ligações ou então promovem a remoção de grupos para formarem duplas ligações.
Figura 2 – reações envolvendo hidrolases e liases
Ligases: biocatalizadores responsáveis pela formação de novas moléculas, juntando duas já preexistentes por meio de reações de condensação.
Figura 3 – catalise da ligase
Transferase: enzimas que executam a troca dos grupos funcionais, entre os agrupamentos funcionais fosfato, amina, carboxila e carbonila.
Figura 4 – reação da transferase
Isomerase: mudança de grupos em uma mesma molécula, formando isômeros óptico ou geométrico.
Figura 5 - reação da isomerase
Lamparina Galáctica
